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Enzimas ¿Qué son?
Seguramente muchos de nosotros hemos escuchado hablar sobre las enzimas, pero ¿Qué son en realidad? Son moléculas biológicas encargadas de una gran cantidad de funciones en los organismos, que van desde cortar o degradar nuestros alimentos —conformados por otras moléculas biológicas como son azúcares, grasas y/o proteínas—, hasta participar en procesos diversos como la transmisión de señales dentro de las células, ayudar a la eliminación de compuestos tóxicos, generar copias fieles del material genético, además de un largo etcétera.
De manera puntual, podríamos decir que una enzima es un «catalizador biológico», es decir, son moléculas orgánicas con las que cuentan los seres vivos y que ayudan a que las reacciones químicas ocurran de una manera más rápida y eficiente. Llegados a este punto, podría intuirse la importancia que tienen estas moléculas para la vida en general, dada su participación en tan diversos procesos fundamentales, ayudando a que ocurran una gran cantidad de procesos, sin los cuales seguramente no podría darse la vida tal y como la conocemos.
Estructura y función de las enzimas
Así como los médicos estudian las diferentes estructuras que conforman al cuerpo humano —huesos, músculos, órganos— y la manera en la que funcionan y se relacionan entre sí, tanto en la salud como en la enfermedad, también existen expertos estudiosos de la estructura y función de las enzimas. A los encargados de estudiar a las enzimas en condiciones de salud y enfermedad y en condiciones «no biológicas» (como los procesos industriales donde se utilizan disolventes y temperaturas elevadas), se les llama «bioquímicos», individuos que tratan de entender la vida misma desde un nivel molecular, quienes responden a preguntas de gran preponderancia como ¿De qué estamos hechos los seres vivos? y ¿Qué procesos y reacciones químicas llevan a cabo los seres vivos a nivel molecular?
Gracias a los bioquímicos hoy sabemos que las enzimas son proteínas, es decir, moléculas biológicas conformadas por la unión de muchas unidades básicas llamadas aminoácidos, estos a su vez, son pequeñas moléculas orgánicas conformadas principalmente por átomos de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y en algunos casos azufre. Cabe mencionar que reciben este nombre debido a que poseen un grupo amino (-NH2), que es básico y un grupo carboxilo (-COOH), que es un ácido.
Existen 20 tipos de aminoácidos que pueden conformar a las proteínas y, de la misma forma en que puedes crear tu helado favorito agregando diferentes tipos de sabores —dulces, gomitas, nueces, jaleas—, asimismo puedes juntar diferentes tipos de aminoácidos para obtener proteínas con características únicas y diferentes. Podemos hacer analogía con las figuras Lego, donde tenemos pequeñas piezas de diferentes formas, tamaños y colores que, al combinarse de muchas maneras, crean estructuras diversas. Para el caso de los 20 aminoácidos, si bien todos poseen el grupo amino y el carboxilo, lo que los hace diversos es su cadena lateral o radical R, la cual permite que haya aminoácidos con carga positiva, negativa, hidrofóbicos, hidrofílicos, etc.
Es gracias a esta diversidad estructural que las enzimas pueden soportar muy altas o muy bajas temperaturas; diferentes concentraciones de sales y solventes; interaccionar con otras proteínas; actuar en agua o en grasas; reconocer moléculas muy específicas; ser muy flexibles o rígidas; muy grandes o pequeñas; localizarse en compartimentos específicos de la célula, etc.
Además de los aminoácidos, las enzimas también pueden unir otro tipo de «adornos o complementos moleculares» que les ayudarán a llevar a cabo su función. Entre este tipo de complementos moleculares de las enzimas, tenemos iones de hierro, cobre, magnesio y otras moléculas orgánicas pequeñas como vitaminas, azúcares, grupo hemo, etc.
Cada uno de los datos estructurales de las enzimas y de muchas otras proteínas, se encuentran colectados en una especie de álbum internacional, el cual puede ser consultado por cualquier persona a través de internet. Esta amplia colección de fotos de proteínas recibe el nombre de Banco de Datos de Proteínas (Protein Data Bank o PDB). En esta página de internet se encuentran los métodos que utilizan los bioquímicos para poder tomar estas «fotos moleculares» (como la difracción de rayos X en cristales de proteínas, la resonancia magnética nuclear, la criomicroscopía electrónica), así como un gran número de proteínas provenientes de muchos seres vivos diversos.
Más adelante daremos algunos ejemplos específicos sobre la estructura y función de las enzimas, agregando varias e interesantes imágenes a nivel molecular.
Las catalasas, enzimas protectoras de las células en contra del nocivo peróxido de hidrógeno (H2O2)
El peróxido de hidrógeno (H2O2) es un agente dañino para las células y es producido en muchos procesos fisiológicos. Como una manera de protegerse, los seres vivos cuentan con enzimas especialistas en la neutralización de estas moléculas altamente oxidantes, evitando de esta manera todos los posibles daños asociados.
La enzima en cuestión recibe el nombre de catalasa, una proteína que está formada por cuatro unidades funcionales, cada unidad es idéntica a la otra estructuralmente hablando y posee un grupo hemo, donde llevará a cabo la reacción, produciendo agua (H2O) y oxígeno (O2) a partir de una molécula de peróxido de hidrógeno. Cada una de las cuatro subunidades posee un grupo de Nicotinamida Adenina Dinucleótido Fosfato (NADPH) unido cerca de la superficie.
A la deficiencia o malfuncionamiento de las catalasas se le conoce como acatalasemia, una rara enfermedad genética. Esta deficiencia o menor actividad enzimática se ha asociado con diabetes, vitíligo, hipertensión, anemia, etc. ¡Así que hay que tomar muy en cuenta la gran labor que realizan las catalasas!
La imagen que presentamos a continuación corresponde a la catalasa de eritrocitos humanos. Dicha estructura fue tomada del Banco de Datos de Proteínas y puede ser encontrada mediante el código 7P8W. En la imagen 1 se muestran todos los aminoácidos que se acomodan para dar forma a la enzima, a la vez que se pueden apreciar algunas moléculas de NADPH unidas en la superficie.
Como se puede observar, este tipo de representaciones pueden llegar a ser muy difíciles de interpretar, por eso los bioquímicos a veces prefieren la imagen 2, una representación simplificada donde se muestra la dirección que toma la cadena principal de aminoácidos y donde se pueden representar mediante diferentes colores cada una de las cuatro unidades que conforman el total de la enzima (azul, verde, rojo y cian) ¿Logras apreciar que la cadena principal toma formas de hélices y láminas?
En la imagen 3 se muestra un acercamiento al grupo hemo, lugar donde se lleva a cabo la reacción con el peróxido de hidrógeno. Este está coloreado de azul y tiene un átomo de hierro en su centro, coloreado de amarillo. También se muestran algunos aminoácidos en color café. En la imagen 4 se muestra el NADPH en color rojo, así como algunos aminoácidos que lo rodean en café; asimismo, se pueden apreciar algunas moléculas de agua en azul. ¡Así es, podemos ver ese nivel de detalle de las moléculas!
Las lipasas, enzimas que nos ayudan a degradar grasas y que además se utilizan en la industria
Las lipasas son enzimas encargadas de la degradación de grasas para la posterior asimilación por el organismo. Como se podría intuir, al inhibir la función de este tipo de enzimas, las grasas que consumimos no podrían ser absorbidas, siendo esto de mucho interés en la actualidad, dada la mala alimentación y el aumento de la obesidad en la población. Es debido a esto que se han estudiado muchas moléculas capaces de inhibir a las lipasas, y como fruto de esos esfuerzos se ha llevado al mercado un medicamento llamado Orlistat®, el cual apoya en el tratamiento de la obesidad. En la imagen 5 se puede apreciar la imagen de la lipasa pancreática humana en azul unida con la colipasa en rojo, un complemento que le ayuda en su funcionamiento. Para esta ocasión, se decidió mostrar también la superficie de la enzima como transparencia. Esta estructura puede encontrarse en el Banco de Datos de Proteínas con el código 1N8S.
Dejando de lado la parte relacionada con la salud, las lipasas obtenidas de hongos y bacterias poseen especial interés entre la comunidad científica y la industria. De hecho, este tipo de enzimas se utilizan para la producción de biodiesel, en la industria de los aromas y saborizantes, en detergentes, en el tratamiento de aguas residuales, en la industria farmacéutica, etc. La lipasa más utilizada y estudiada en la actualidad es la lipasa B de Candida antarctica (llamada simplemente CALB), una levadura aislada del fondo del lago Vanda en la Antártida, la cual se caracteriza porque sus aguas presentan concentraciones extremadamente elevadas de sales.
En la imagen 6 podemos observar la superficie de CALB, coloreada ahora a partir de las cargas que presentan los aminoácidos que la conforman: el color blanco representa a aminoácidos sin carga, el rojo a aminoácidos cargados negativamente y el azul a los cargados positivamente.
Otra de las ventajas de realizar estudios estructurales de las enzimas es que podemos conocer con mucho detalle los movimientos que estas biomoléculas realizan para llevar a cabo su función. Volviendo al ejemplo de CALB, esta enzima posee una especie de «tapa» que abre y cierra, permitiendo o negando la entrada de moléculas hacia el sitio activo, lugar al que es necesario que lleguen las grasas y otras moléculas de interés industrial para que se pueda llevar a cabo la reacción. En la imagen 7 se muestra remarcado dentro de un círculo amarillo a CALB en su estado cerrado (sección coloreada en azul) y en su estado abierto (sección marcada en rojo). Esta estructura puede ser encontrada en el Banco de Datos de Proteínas bajo el código 5A6V.
Esperamos que hayas logrado aprender un poco más acerca de las enzimas y su importancia para los seres vivos. De igual manera, que hayas disfrutado tanto como nosotros, los bioquímicos, las hermosas imágenes que puedes encontrar depositadas en el Banco de Datos de Proteínas. ¿Verdad que las enzimas son hermosas y artísticas? Son esos pequeños obreros moleculares que trabajan sin descanso por nosotros.
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Para Saber Más:
Joardder M.U.H. y Masud M.H. (2019). A Brief History of Food Preservation. In M.U.H. Joardder & M. Hasan Masud (Eds.), Food Preservation in Developing Countries: Challenges and Solutions (pp. 57-66). Cham: Springer International Publishing. https://link.springer.com/chapter/10.1007/978-3-030-11530-2_
Martínez-Girón J., Figueroa-Sepúlveda K. y Castillo-Robles, N.Z. (2021). Aplicación de altas presiones y otras tecnologías en frutas como alternativa de tratamientos térmicos convencionales. Biotecnología en el Sector Agropecuario y Agroindustrial, 19(2), 271-285. https://revistas.unicauca.edu.co/index.php/biotecnologia/article/view/1772
Téllez-Luis S.J., Ramírez J.A., Pérez-Lamela C., Vázquez M. y Simal-Gándara J. (2001). Aplicación de la alta presión hidrostática en la conservación de los alimentos. Ciencia y Tecnología Alimentaria, 3(2), 66-80. https://www.tandfonline.com/doi/abs/10.1080/11358120109487649
Osvaldo Gómez Secundino, Estudiante de doctorado en el Programa en Ciencias en Innovación Biotecnológica, Laboratorio de Procesos Enzimáticos, Unidad de Biotecnología Industrial, Centro de Investigación y Asistencia en Tecnología y Diseño del Estado de Jalisco, CIATEJ.
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Jorge Alberto Rodríguez González, Investigador y tutor del Programa en Ciencias en Innovación Biotecnológica, Laboratorio de Procesos Enzimáticos, Unidad de Biotecnología Industrial, Centro de Investigación y Asistencia en Tecnología y Diseño del Estado de Jalisco, CIATEJ.
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